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Rahgoshay , Keyvan , 1992-....
Brigaud , Thierry , 1962-.... , chercheur en chimie biologique
Chaume , Grégory , 1976-.... , chercheur en chimie biologique
Kieffer , Bruno , 1964-....
Aitken , David , 19..-....
Ongeri , Sandrine
Lensen , Nathalie
Miclet , Emeric
Université de Cergy-Pontoise , 1991-2019
École doctorale Sciences et ingénierie , Cergy-Pontoise, Val d'Oise
Laboratoire de Chimie Biologique-LCB , Cergy-Pontoise, Val d'Oise
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Auteur :
Rahgoshay , Keyvan , 1992-....
Brigaud , Thierry , 1962-.... , chercheur en chimie biologique
Chaume , Grégory , 1976-.... , chercheur en chimie biologique
Kieffer , Bruno , 1964-....
Aitken , David , 19..-....
Ongeri , Sandrine
Lensen , Nathalie
Miclet , Emeric
Université de Cergy-Pontoise , 1991-2019
École doctorale Sciences et ingénierie , Cergy-Pontoise, Val d'Oise
Laboratoire de Chimie Biologique-LCB , Cergy-Pontoise, Val d'Oise
Titre :
Incorporation de prolines et pseudoprolines fluorées dans des chaînes peptidiques, conséquences conformationnelles et applications , Keyvan Rahgoshay ; sous la direction de Thierry Brigaud et de Grégory Chaume
Editeur :
2019
Notes :
Titre provenant de l'écran-titre
Ecole(s) Doctorale(s) : École doctorale Sciences et ingénierie (Cergy-Pontoise, Val d'Oise)
Partenaire(s) de recherche : Laboratoire de Chimie Biologique-LCB (Cergy-Pontoise, Val d'Oise) (Laboratoire)
Autre(s) contribution(s) : Thierry Brigaud, Bruno Kieffer, David Aitken, Gregory Chaume, Sandrine Ongeri, Nathalie Lensen, Emeric Miclet (Membre(s) du jury) ; Bruno Kieffer, David Aitken (Rapporteur(s))
Thèse de doctorat Chimie - Cergy Cergy-Pontoise 2019
Cette thèse porte sur la synthèse d’analogues fluorés de mimes de collagène synthétique et sur l’étude de leurs caractéristiques thermodynamiques, cinétiques et structurales. Notre laboratoire a récemment mis au point la synthèse d'acides aminés fluorés mimes de la proline (pseudoprolines). Dans un premier temps, une étude préliminaire a été effectuée sur des triplets monomériques modèles afin de confirmer l'aptitude de nos mimes fluorés à stabiliser les conformations pré-requises pour la structuration en triple hélice du collagène. Une fois celles-ci confirmées, nous avons ensuite mis au point des voies de synthèse permettant l'incorporation de ces pseudoprolines fluorées en synthèse peptidique sur phase solide. La synthèse de mime de collagène synthétique (21 résidus) incorporant nos analogues fluorés de proline a ensuite été réalisée. Les caractéristiques thermodynamiques, cinétiques et structurales de ces peptides mimes de collagène fluoré ont été déterminées par dichröisme circulaire et par RMN. Ces pseudoprolines fluorées possèdent des propriétés singulières permettant l’obtention d’informations structurales au niveau local et peuvent ainsi être considérées comme de réelles sondes RMN 1H et 19F. Les résultats obtenus ouvrent également la voie à de nouvelles approches pour la synthèse de mimes peptidiques de collagène.
In this thesis, we approach the synthesis of fluorinated analogs of collagen model peptides (CMP) and the study of their thermodynamic, kinetic and structural characteristics. Our laboratory recently developed the synthesis of fluorinated amino acids analogs of the proline residue (pseudoprolines). Firstly, a preliminary study was carried out on model triplets in order to confirm our fluorinated analogs’ ability to stabilize the pre-requisite conformations of collagen’s triple helix. Once these structural characteristics confirmed, we developed synthetic routes for the incorporation of these fluorinated pseudoprolines in solid phase peptide synthesis (SPPS). Several CMPs (21 residues) incorporating our fluorinated pseudoproline analogs were synthesized. The thermodynamic, kinetic and structural characteristics of these fluorinated CMPs were determined by circular dichroism and NMR. The fluorinated pseudoprolines possess singular properties which enable to acquire detailed insights on their structural surroundings. Thus, they can be considered as 1H and 19F NMR probes. The results obtained in this study also open the way to novel approaches for the synthesis of collagen model peptides.
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